Разработаны методы получения конъюгатов L-лизин-a -оксидазы и антител. Конъюгаты получали тремя способами: 1) окислением углеводного компонента L-лизин a -оксидазы и последующим ковалентным связыванием образовавшихся альдегидных групп с аминогруппами антител; 2) с помощью бифункционального сшивающего реагента - глутарового альдегида; 3) с использованием окисленной по углеводному компоненту пероксидазы в качестве “мостиковой“ молекулы для связывания ее с аминогруппами антител и L-лизин a -оксидазы. Проведено сравнительное изучение каталитической и иммунологической активности полученных конъюгатов. При окислении углеводного компонента L-лизин a -оксидазы наблюдалась большая потеря каталитической активности. Остаточная активность после обработки периодатом натрия не превышала - 0,8%, а после ковалентного связывания с антителами снижалась до 0,2%. Установлено, что наибольшая лизиноксидазная активность наблюдается у конъюгатов, полученных третьим способом (78% от активности исходного фермента). Конъюгаты, полученные вторым способом, сохраняли около 70% активности нативной L-лизин-a -оксидазы
