Определены кинетические свойства рекомбинантной аспарагиназы из штамма Pectobacterium atrosepticum РаА для основных физиологических субстратов этого фермента - L-аспарагина и L-глутамина. Значения каталитических констант Kcat (828 c-1) и Km (92 мМ) реакции гидролиза аспарагина ферментом P. atrosepticum оказались сравнимыми с соответствующими параметрами аспарагиназы Erw. chrysanthemi, которая в настоящее время одобрена для применения в клинической практике для лечения различных видов лейкозов. Глутаминазная активность РаА составляет не более 2 % от аспарагиназной активности. Эксперименты, направленные на определение цитотоксических свойств РаА in vitro, показали, что фермент подавляет рост клеток острой лимфобластной лейкемии MOLT-4 и Jurkat, и лимфомы Беркита Raji. Результаты проведенного исследования показывают, что рекомбинантная аспарагиназа P. atrosepticum является перспективным ферментом для создания противолейкозного препарата на ее основе.
Тип: Article
Источник: Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии